Afficher le résumé
La whey protéine, issue du lactosérum, est une source de protéines à haute valeur biologique, riche en acides aminés essentiels et en leucine. Ses différentes formes (concentrée, isolat, hydrolysat) se distinguent principalement par leur teneur en protéines, leur degré de filtration et leur vitesse de digestion, sans différence majeure sur le plan de la synthèse protéique musculaire chez l’adulte en bonne santé. Les isolats et hydrolysats renferment une quantité de lactose négligeable, compatible avec la plupart des personnes tolérantes. L’hydrolysat peut présenter un intérêt particulier pendant l’exercice, en raison de sa cinétique d’absorption plus rapide tandis que la whey concentrée reste la forme la plus économique et suffisante pour la majorité des utilisateurs. Le choix dépend donc avant tout du contexte nutritionnel, de la tolérance digestive et du rapport qualité-prix, plus que d’une supériorité intrinsèque d’une forme sur une autre.
Introduction
La whey protéine, ou protéine de lactosérum, occupe aujourd’hui une place centrale dans la nutrition sportive et clinique. Elle est largement reconnue pour sa digestibilité, sa richesse en acides aminés essentiels et sa capacité à stimuler la synthèse protéique musculaire. Cependant, face à la multiplication des formes (concentrée, isolat, hydrolysat, native) et des marques disponibles sur le marché, le consommateur se retrouve souvent confronté à un choix complexe, où se mêlent considérations nutritionnelles, technologiques, économiques et marketing. Cet article propose une synthèse des connaissances scientifiques actuelles sur la whey, de son origine à ses différentes déclinaisons, afin d’aider à un choix raisonné et fondé sur les preuves.
🧀Origines de la whey : du petit-lait médiéval au complément scientifique
Le lactosérum, ou whey, est le liquide translucide qui se sépare du caillé lors de la fabrication du fromage. Au Moyen Âge, dans les campagnes européennes, il n’avait aucune valeur commerciale : on le donnait souvent au bétail ou on le rejetait, faute de pouvoir le conserver. Le petit-lait était alors perçu comme un sous-produit agricole sans utilité humaine, bien qu’il fasse partie du quotidien des fromagers [1].
À partir du XVIIᵉ siècle, certaines stations thermales d’Europe centrale, notamment en Suisse et en Allemagne, commencèrent à proposer des « cures de petit-lait » (Molkenkuren), consommées pour leurs effets supposés sur la digestion et le bien-être. Ces pratiques témoignent d’une utilisation empirique et fonctionnelle du lactosérum bien avant que sa composition biochimique ne soit élucidée [2].
Au XIXᵉ siècle, les avancées de la chimie des protéines laitières permirent d’identifier des fractions spécifiques comme la β-lactoglobuline et l’α-lactalbumine, révélant la forte valeur biologique du lactosérum [3]. Au XXᵉ siècle, les progrès de la microfiltration et du séchage par atomisation transformèrent ce liquide instable en une poudre stable et concentrée, ouvrant la voie à son utilisation nutritionnelle à grande échelle.
Depuis les années 1970, la whey s’est imposée comme une référence mondiale, à la croisée du bodybuilding, de la recherche en nutrition et de la diététique clinique. Aujourd’hui, elle est étudiée tant pour son efficacité ergogénique que pour ses effets sur la santé métabolique et la préservation de la masse musculaire.
🧬Comprendre ce qu’est vraiment la whey
Le lait de vache contient environ 3,2 à 3,5 % de protéines, réparties entre deux grandes familles : les caséines (≈80 %), insolubles, et les protéines sériques (≈20 %), solubles dans le lactosérum. C’est cette fraction soluble qui constitue la base de la whey protéine utilisée dans les compléments.
Les protéines sériques comprennent plusieurs sous-fractions (β-lactoglobuline, α-lactalbumine, immunoglobulines, lactoferrine, peptides bioactifs) dont les propriétés fonctionnelles expliquent la haute valeur biologique de la whey [3–5]. Elles fournissent des acides aminés essentiels, notamment la leucine, l’isoleucine et la valine (BCAA), qui stimulent la synthèse protéique via la voie mTOR (mechanistic Target of Rapamycin), une enzyme de type kinase régulant la synthèse protéique et la croissance musculaire [6,7]. Le tableau 1 détaille les principales protéines du lactosérum ainsi que leurs fonctions.

La whey reste soluble dans l’estomac et ne forme donc pas de caillot ce qui lui permet de rejoindre rapidement l’intestin pour être absrobé. Elle est donc avant tout une protéine à cinétique rapide, hautement biodisponible et facilement digeste, ce qui en fait un complément privilégié après l’exercice ou en soutien d’un apport protéique insuffisant. Cependant, elle ne surpasse pas les sources alimentaires complètes lorsque l’apport total en protéines et en acides aminés essentiels est équivalent [8–10].
En effet, les comparaisons directes montrent que la whey et les protéines issues de la viande produisent des effets similaires sur la masse maigre et la performance musculaire [10]. Face au soja, certaines études mettent en évidence une stimulation plus rapide de la synthèse protéique après ingestion de whey, mais à apport protéique équivalent, les adaptations à long terme demeurent comparables [8,9]. Cette comparaison mériterait un examen beaucoup plus approfondi, mais ce n’est pas l’objet du présent article. Nous devons maintenant nous intéresser aux trois principales formes de whey.
j
⚖️Comparaison des trois formes de whey
Les trois formes principales de whey (concentrée, isolat et hydrolysée) diffèrent par leur degré de filtration et leur teneur en protéines. La whey concentrée, la plus proche du lactosérum brut, contient un peu moins de protéines mais conserve davantage de peptides bioactifs. L’isolat est plus purifiée, avec une teneur protéique plus élevée et untaux de lactose très faible. La whey hydrolysée, dont l’usage dans le grand public est plus récent, est partiellement prédigérée par des enzymes, offre une absorption plus rapide. Le tableau 2 détaille les caractéristiques spécifiques de chaque whey.

Pour mieux comparer les effets des différentes formes de whey, il est important de préciser que la plupart des études les ont testées en post-entraînement, afin d’en évaluer les effets sur la récupération musculaire et la composition corporelle.
Une méta-analyse menée par Castro et al. (2019) a comparé ces trois formes sur la composition corporelle de sujets physiquement actifs [11]. Les auteurs ont observé une réduction significative de la masse grasse par rapport à un placebo, sans différence notable entre les formes sur la masse maigre. La plupart des études incluses n’ayant pas contrôlé l’apport protéique global ni le total calorique, il est probable que les effets observés proviennent davantage de l’augmentation de l’apport total de protéines que du type de whey utilisé, ce qui a probablement permis d’augmenter la satiété et par conséquent de réduire les apports caloriques.
Au-delà de la composition corporelle, plusieurs études se sont intéressées à l’impact des différentes formes de whey sur la synthèse protéique musculaire et les adaptations à l’entraînement. Lockwood et al. (2017) ont comparé la whey hydrolysée à la whey concentrée chez des hommes entraînés sur huit semaines d’exercice en résistance, sans observer de différence significative sur la force ni sur la masse maigre [12]. De même, Reitelseder et al. (2019) ont mesuré la réponse anabolique aiguë après ingestion de whey hydrolysée ou intacte, montrant une stimulation comparable de la synthèse protéique musculaire [13].
Les données disponibles demeurent limitées, mais elles suggèrent que, lorsque l’apport total en protéines et en leucine est équivalent, la vitesse d’absorption plus rapide de la whey hydrolysée ne se traduit pas par un avantage mesurable sur la synthèse protéique ou la croissance musculaire. En l’état actuel des connaissances, on peut raisonnablement spéculer qu’à apport protéique journalier égal, il n’existe pas de différence significative entre whey concentrée, isolat et hydrolysat en termes d’efficacité musculaire [14].
Par ailleurs, certains acteurs commerciaux suggèrent que la whey hydrolysée pourrait être consommée pendant l’entraînement, au motif que sa pré-digestion enzymatique industrielle permettrait une absorption plus rapide que la whey intacte. Sur le plan théorique, cette cinétique plus élevée pourrait en effet favoriser une disponibilité immédiate en acides aminés [15].
À notre connaissance, il n’existe pas d’étude comparative directe opposant une prise d’hydrolysat pendant l’effort à une prise de whey (hydrolysée ou non) après l’entraînement. Les travaux existants évaluent soit l’hydrolysat pris pendant et après l’effort, comparé à des glucides, soit l’hydrolysat pris après l’entraînement, comparé à une whey classique, mais aucun ne teste ce scénario spécifique.
En définitive, bien que l’hydrolisat se distingue par une cinétique d’absorption plus rapide, son prix nettement plus élevé n’est pas justifié par un bénéfice démontré sur la performance, la récupération ou l’adaptation musculaire.
🧫La whey native
La whey dite “native” ne désigne pas un type de whey (comme l’isolat ou la concentrée), mais une origine différente de matière première. Il existe donc aussi bien des concentrés de whey native que des isolats de whey native .Contrairement aux whey traditionnelles issues du lactosérum de fromagerie, la whey native est extraite directement du lait frais, avant toute coagulation. Elle est obtenue par microfiltration ou ultrafiltration à froid, afin de préserver la structure des protéines et d’éviter qu’elles ne soient modifiées par la chaleur ou l’acidité. Cette modification, appelée dénaturation, correspond à une altération de la structure tridimensionnelle des protéines sans destruction de leurs acides aminés, mais pouvant réduire l’activité de certaines fractions bioactives (immunoglobulines, lactoferrine…).
Dans le cas de la whey, les procédés classiques de la fromagerie entraînent une dénaturation partielle de ces protéines, tandis que la whey native, issue du lait frais et microfiltrée à froid, conserve davantage leur structure originale. Cependant, lors de la digestion, toutes les protéines sont hydrolysées en peptides et acides aminés, indépendamment de leur état initial. La préservation de la structure native constitue donc avant tout un atout technologique (stabilité, solubilité, goût), mais aucun avantage métabolique clair n’a été démontré sur la synthèse protéique, la récupération ou la composition corporelle, malgré une élévation plus rapide de leucine plasmatique observée dans certaines études [16–19].
Par ailleurs, les fabricants de whey native mettent en avant l’absence de glycomacropeptides, des fragments de caséine pauvres en acides aminés essentiels, libérés lors de la fabrication du fromage sous l’action de la présure.
Ils sont donc naturellement présents dans la whey fromagère, mais absents de la whey native, extraite directement du lait avant coagulation. Ces peptides sont pauvres en acides aminés essentiels, notamment en leucine et en tryptophane, ce qui abaisse légèrement la valeur biologique des whey qui en contiennent.
Bien qu’ils aient un temps été suspectés de présenter des risques potentiels, les glycomacropeptides se sont révélés parfaitement sûrs et bien tolérés et peuvent même présenter quelques propriétés bioactives potentielles, encore peu documentées chez l’humain [20].
Certains acteurs commerciaux indiquent que les GMP sont parfois rachetés comme sous-produit peu coûteux de la fromagerie, puis réincorporés dans des whey “premier prix” afin d’en réduire le coût, une pratique sans danger, mais qui provoquerait donc une diminution dela qualité nutritionnelle de la protéine finale. Certains travaux ont effectivement montré que les glycomacropeptides pouvaient être utilisés comme agent de coupe dans des matrices laitières, en raison de leur faible coût et de leur bonne solubilité [21, 22]. Cependant, aucune donnée solide ni analyse indépendante ne permet, à ce jour, de confirmer que cette pratique soit réellement appliquée aux poudres de whey commerciales.
En l’absence d’étiquetage obligatoire, la teneur en GMP reste difficile à vérifier. Pour s’en approcher, il faut croiser plusieurs indices : origine de la matière première, fabricant, teneur protéique, prix, et profil en acides aminés. Une whey “trop bon marché” ou sans traçabilité claire est souvent plus riche en GMP, et donc moins dense en acides aminés essentiels.
En conclusion, les données disponibles ne montrent aucun avantage significatif de la whey native sur la synthèse protéique, la récupération ou la composition corporelle, comparativement aux whey concentrées ou isolées issues du lactosérum fromager.
Si son procédé d’extraction à froid et sa pureté technologique lui confèrent un profil légèrement plus riche en leucine et une meilleure stabilité des protéines, ces différences restent trop modestes pour se traduire par un effet physiologique mesurable.
Compte tenu de son prix nettement plus élevé, il ne semble ni nécessaire ni justifié, pour la majorité des utilisateurs, de se tourner spécifiquement vers une whey native. Cela dit, rien n’empêche de la choisir si vous appréciez une marque particulière, une traçabilité renforcée ou une meilleure tolérance digestive. L’essentiel est simplement d’avoir en tête les éléments de distinction réels, souvent plus technologiques que nutritionnels.
🧪Autres formes et mélanges de whey
Outre les formes principales, le marché propose de nombreuses formulations hybrides, combinant plusieurs sources de protéines afin d’optimiser la cinétique d’absorption ou la texture. Ces produits associent le plus souvent de la whey à d’autres protéines laitières, telles que la caséine micellaire ou la protéine totale de lait, voire à des sources végétales comme le pois, le riz ou le soja.
L’objectif est de bénéficier à la fois de la libération rapide de la whey et de la diffusion plus lente des caséines, prolongeant ainsi la disponibilité des acides aminés dans le sang. Ce concept repose sur les travaux de Boirie et al. (1997), qui ont montré que la caséine induisait une libération prolongée d’acides aminés, tandis que la whey stimulait une synthèse protéique plus rapide [23]. Cependant, aucune étude n’a démontré qu’un mélange de whey et de caséine était supérieur à la whey seule pour la prise de masse musculaire ou la récupération lorsque les apports protéiques sont équivalents [14].
Dans l’ensemble, ces mélanges protéiques peuvent présenter certains intérêts spécifiques, tels qu’une libération plus prolongée des acides aminés, une meilleure tolérance digestive ou un effet satiétogène accru, notamment lorsqu’ils intègrent des protéines plus lentes comme la caséine ou des sources végétales.
Cependant, la plupart de ces formules sont commercialisées à un prix supérieur à celui d’une whey isolée de bonne qualité, sans que cet écart soit toujours justifié par un bénéfice métabolique démontré.
✅Critères de choix d’une whey
Le premier critère à considérer est la teneur réelle en protéines, qui détermine la qualité nutritionnelle du produit. Une bonne whey affiche généralement 75 à 80 % de protéines pures, avec peu de sucres ou de graisses. L’isolat contient légèrement plus de protéines et très peu de lactose, ce qui le rend adapté aux personnes intolérantes, tandis que la whey concentrée offre un excellent rapport qualité-prix.
La qualité et la sécurité constituent aussi des éléments essentiels. Elles sont garanties par des certifications indépendantes (Informed-Choice, NSF Certified for Sport, Labdoor). Certaines analyses ont montré des écarts entre les valeurs annoncées et les teneurs réelles en protéines, ce qui souligne l’importance de ces contrôles [24].
La traçabilité et la transparence représentent un autre point majeur : connaître la provenance du lait ou du lactosérum, le procédé d’extraction (microfiltration, échange d’ions, double filtration) et le lieu de transformation permet d’évaluer la rigueur du fabricant. Une traçabilité claire limite les risques de mélanges de lots, de protéines dégradées ou d’allégations trompeuses [25, 26].
Enfin, le goût et la tolérance digestive influencent fortement la régularité de la consommation, un facteur déterminant pour l’efficacité d’une supplémentation [27]. Certaines marques utilisent des arômes naturels ou des édulcorants mieux tolérés, tandis que d’autres formulations peuvent provoquer des ballonnements ou une lourdeur digestive. Par ailleurs, la question de la tolérance individuelle au lactose doit également être prise en compte. Dans un shaker d’environ 30 g de whey concentrée, la quantité de lactose se situe autour de 1,5 à 2 g, soit une fraction bien inférieure à celle contenue dans un verre de lait. Chez la majorité des individus, cette dose est insuffisante pour provoquer des symptômes digestifs, mais chez les personnes intolérantes ou sensibles au lactose, il peut être pertinent de privilégier l’isolat, dont la teneur en lactose est négligeable. Un bon goût ne rend pas une whey plus efficace sur le plan physiologique, mais il facilite une consommation régulière, améliorant ainsi, à long terme, la constance de l’apport protéique, un paramètre clé dans toute stratégie nutritionnelle.
🧩Conclusion
Le choix d’une whey devrait s’appuyer sur des critères objectifs tels que la teneur effective en protéines, la tolérance digestive, la traçabilité et le rapport coût/valeur nutritionnelle.
Les données actuelles suggèrent que les différences physiologiques entre les principales formes de whey (concentrée, isolat, native) sont minimes lorsqu’elles sont comparées à apport protéique équivalent.
Ainsi, une whey concentrée de bonne qualité constitue dans la majorité des cas le choix le plus rationnel, offrant un profil d’acides aminés complet et une digestibilité satisfaisante, pour un coût nettement inférieur à celui de l’isolat.
L’intérêt de ce dernier réside principalement dans sa faible teneur en lactose, ce qui peut en faire une alternative adaptée pour les sujets intolérants ou présentant une sensibilité digestive. Enfin, la whey hydrolysée présente un intérêt particulier dans des contextes très spécifiques, en raison de sa vitesse d’absorption plus rapide et de sa digestibilité élevée. Toutefois, ces différences restent modestes sur le plan physiologique, et le surcoût important associé à ce type de produit ne semble pas justifier son utilisation dans la majorité des situations, comparativement aux autres formes de whey.
Concernant la whey native, elle peut être consommée sans inconvénient et reste une source de protéines de qualité, mais les données actuelles ne justifient pas de la privilégier systématiquement. Les différences observées relèvent surtout du procédé de fabrication et du positionnement des marques plutôt que d’un avantage physiologique prouvé.
Il existe aujourd’hui plusieurs comparateurs de protéines en ligne, qui permettent d’évaluer la teneur réelle en protéines, le rapport qualité-prix ou la présence d’additifs. Ces outils peuvent aider à orienter le choix, mais ils demeurent imparfaits : la plupart ne tiennent pas compte de la traçabilité, de la tolérance digestive ou de la conformité réelle des dosages. Ils constituent donc un appui utile, mais ne remplacent pas une lecture critique des étiquettes et une évaluation personnelle des besoins.
Enfin, il convient de rappeler que la whey n’est pas supérieure aux autres sources de protéines complètes. Son principal atout réside dans sa praticité, sa cinétique d’absorption rapide et sa teneur élevée en acides aminés essentiels, ce qui en fait un complément simple, efficace et polyvalent dans le cadre d’une alimentation équilibrée.
📚Bibliographie
1. Smithers GW. Whey and whey proteins – From “gutter-to-gold”. Int Dairy J.2008;18(7):695–704. doi:10.1016/j.idairyj.2008.03.008
2. Orland B. Alpine Landscapes of Health: The Swiss Whey Cure and Therapeutic Tourism between 1750 and 1870. In: Boscani Leoni S, Baumgartner S, Knittel M, eds. Connecting Territories: Exploring People and Nature, 1700–1850. Leiden/Boston: Brill; 2021:210–241.
3. Farrell HM Jr, Jimenez-Flores R, Bleck GT, et al. Nomenclature of the proteins of cows’ milk – Sixth revision. J Dairy Sci. 2004;87(6):1641–1674. doi:10.3168/jds.S0022-0302(04)73319-6
4. Ha E, Zemel MB. Functional properties of whey and essential amino acids. J Nutr Biochem. 2003;14(5):251–258. doi:10.1016/S0955-2863(02)00214-4
5. El-Sayed SM, Youssef AM. Potential application of whey protein in the food industry: A review. Food Res Int. 2019;115:489–502. doi:10.1016/j.foodres.2018.11.067
6. FAO. Dietary Protein Quality Evaluation in Human Nutrition. Report of an FAO Expert Consultation. Rome: FAO; 2013.
7. Li G, Li Z, Liu J. Amino acids regulating skeletal muscle metabolism: mechanisms of action, physical training dosage recommendations and adverse effects. Nutr Metab.2024;21:41. doi:10.1186/s12986-024-00820-0
8. Tang JE, Moore DR, Kujbida GW, Tarnopolsky MA, Phillips SM. Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men. J Appl Physiol. 2009;107(3):987–992. doi:10.1152/japplphysiol.00076.2009
9. Lynch HM, Buman MP, Ferrer AP, Paddon-Jones D, Fontana L, et al. Equal-leucine whey and soy protein supplementation result in similar muscle adaptations following 12 weeks of resistance exercise training in healthy young men. Int J Environ Res Public Health.2020;17(4):1277. doi:10.3390/ijerph17041277
10. Valenzuela PL, Morales JS, Pareja-Galeano H, et al. Effects of beef protein supplementation on body composition and performance: a systematic review and meta-analysis. Nutrients. 2019;11(10):2259. doi:10.3390/nu11102259
11. Castro IA, Tirapegui J, da Silva LP, de Souza RJ, Roschel H, Gualano B. Comparative meta-analysis of concentrated, hydrolyzed, and isolated whey protein supplementation on body composition of physical activity practitioners. Nutrients. 2019;11(9):2041. doi:10.3390/nu11092041
12. Lockwood CM, Roberts MD, Dalbo VJ, Smith-Ryan AE, Kendall KL, Stout JR. Effects of hydrolyzed whey versus nonhydrolyzed whey protein on strength, body composition, and muscle recovery in resistance-trained males. J Strength Cond Res. 2017;31(11):3009–3016. doi:10.1519/JSC.0000000000001776
13. Reitelseder S, Agergaard J, Doessing S, Mikkelsen UR, Schjerling P, Holm L. Whey and casein hydrolysates result in similar muscle protein synthesis rates in young men. Amino Acids. 2019;51(9):1223–1232. doi:10.1007/s00726-019-02770-3
14. Morton RW, Murphy KT, McKellar SR, et al. A systematic review, meta-analysis and meta-regression of the effect of protein supplementation on resistance training–induced gains in muscle mass and strength in healthy adults. Br J Sports Med. 2018;52(6):376–384. doi:10.1136/bjsports-2017-097608
15. Morifuji M, Ishizaka M, Baba S, Fukuda K, Matsumoto H, Koga J, Kanegae M, Higuchi M. Comparison of different sources and degrees of hydrolysis of dietary protein: effect on plasma amino acids, dipeptides, and insulin responses in human subjects. J Agric Food Chem. 2010;58(15):8788-8797. doi:10.1021/jf101912n
16. Hamarsland H, Laahne JM, Paulsen G, Cotter M, Børsheim E, Raastad T. Native whey induces higher and faster leucinemia than other whey protein supplements and milk following resistance exercise in young adults: a double-blind randomized study. BMC Nutr. 2017;3:63. doi:10.1186/s40795-017-0131-9
17. Hamarsland H, Børsheim E, Laahne JM, Paulsen G, Raastad T. Postexercise supplementation of a milk protein concentrate or native whey protein resulted in similar muscle protein synthesis rates in elderly individuals. Front Nutr. 2019;6:29. doi:10.3389/fnut.2019.00029
18. Hamarsland H, Nordengen AL, Nyvik Aas S, Holte K, Garthe I, Paulsen G, Raastad T. Native whey protein with high levels of leucine results in similar increases in muscle mass and strength compared to regular whey protein during 11 weeks of resistance training in young adults. Front Physiol. 2019;10:258. doi:10.3389/fphys.2019.00258
19. Fabre M, Hausswirth C, Louis J, Schaal K, Le Meur Y. Native whey protein supplementation preserves neuromuscular performance and muscle damage markers following a simulated rugby sevens tournament. Nutrients. 2022;14(10):2038. doi:10.3390/nu14102038
20. Córdova-Dávalos L.E., Jiménez M., Salinas E. Glycomacropeptide bioactivity and health: A review highlighting action mechanisms and signaling pathways. Nutrients. 2019;11(3):598. doi:10.3390/nu11030598
21. Vera-Bravo L., et al. Detection of milk adulteration using glycomacropeptide (GMP) as a marker by ultra-high-performance liquid chromatography. Foods. 2022;11(20):3201.doi:10.3390/foods11203201
22. Neelima R., Punia S., Kaur P., et al. Glycomacropeptide: A functional fraction of milk protein with health promoting properties – A review. Food Chem. 2017;237:816–827.doi:10.1016/j.foodchem.2017.06.068
23. Boirie Y, Dangin M, Gachon P, Vasson MP, Maubois JL, Beaufrère B. Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion. Am J Clin Nutr.1997;68(4):923–930. doi:10.1093/ajcn/68.4.923
24. Zapata-Muriel A, Echeverry P, Van Dusseldorp TA, Kurtz J, Monsalves-Alvarez M. Measured versus label declared macronutrient and calorie content in commercially available whey proteins. J Int Soc Sports Nutr. 2022;19:56. doi:10.1080/15502783.2022.2090828
25. Grgic J, Schoenfeld BJ, Davies TB, Lazinica B, Mikulic P. Quality control of protein supplements. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2019;29(3):305–310. doi:10.1123/ijsnem.2018-0288
26. Lo YM, Chan CF, Lee RJ, et al. Advances in dairy traceability systems: from farm to consumer. Food Control. 2020;107:106775. doi:10.1016/j.foodcont.2019.106775
27. Ashley K, Smith K, Brunsgaard LH, Stevenson E, West D, Avery L. Identifying behavioural determinants to uptake and adherence to a whey protein supplement for the management of type 2 diabetes: a qualitative interview study. Nutrients. 2022;14(3):565. doi:10.3390/nu14030565t
